Für eine Aufstellung der Publikationen von Prof. Dr. C. Roy D. Lancaster bei der U.S. National Library of Medicine (PubMed), klicken Sie bitte hier.


Lancaster, C.R.D. (2018) Respiratory Chain Complex II and Succinate:Quinone Oxidoreductases. In: Reference Module in Biomedical Sciences. Elsevier. doi: 10.1016/B978-0-12-801238- 3.11139-0.


Ries, F.1, Carius, Y.1, Rohr, M., Gries, K., Keller, S., Lancaster, C.R.D.*, Willmund, F.* (2017) Structural and molecular comparison of bacterial and eukaryotic trigger factors. Sci. Rep. 7, 10680, .

Lancaster, C.R.D., Betz, Y.M., Heit, S., Lafontaine, M.A. (2017) Transmembrane electron and proton transfer in diheme-containing succinate:quinone oxidoreductases. Isr. J. Chem. 57: 370-380. doi: 10.1002/ijch.201600139


Janocha S, Carius Y, Hutter M, Lancaster CRD, Bernhardt R. (2016) Crystal structure of CYP106A2 in substrate-free and substrate-bound form. Chembiochem. 17: 852–860. doi: 10.1002/cbic.201500524

Salamanca-Pinzon SG, Khatri Y, Carius Y, Keller L, Müller R, Lancaster CRD, Bernhardt R (2016) Structure-function analysis for the hydroxylation of Δ4 C21-steroids by the myxobacterial CYP260B1. FEBS Lett. 590: 1838-1851. doi: 10.1002/1873-3468.12217

Khatri Y, Carius Y, Ringle M, Lancaster CRD, Bernhardt R (2016) Structural characterization of CYP260A1 from Sorangium cellulosum to investigate the 1alpha-hydroxylation of a mineralocorticoid. FEBS Lett. 590: 4638-4648. doi: 10.1002/1873-3468.12479


Lafontaine, M., Lancaster, C.R.D. (2015) An unconventional anaerobic membrane protein production system based on Wolinella succinogenes. Methods Enzymol. 556: 99-121. doi: 10.1016/bs.mie.2014.12.026.

Nickel AG, von Hardenberg A, Hohl M, Löffler JR, Kohlhaas M, Becker J, Reil JC, Kazakov A, Bonnekoh J, Stadelmaier M, Puhl SL, Wagner M, Bogeski I, Cortassa S, Kappl R, Pasieka B, Lafontaine M, Lancaster CRD, Blacker TS, Hall AR, Duchen MR, Kästner L, Lipp P, Zeller T, Müller C, Knopp A, Laufs U, Böhm M, Hoth M, Maack C (2015) Reversal of Mitochondrial Transhydrogenase Causes Oxidative Stress in Heart Failure. Cell Metab. 22: 472-484. doi: 10.1016/j.cmet.2015.07.008.


Auerbach, D., Klein, M., Franz, S., Carius, Y., Lancaster, C.R.D., Jung, G. (2014) Replacement of Highly Conserved E222 by the Photostable Non-photoconvertible Histidine in GFP. ChemBioChem 15: 1404-1408.


Lancaster, C.R.D. (2013) Respiratory Chain Complex II and Succinate: Quinone Oxidoreductases. In: The Encyclopedia of Biological Chemistry, Vol. 4 (Lennarz, W.J., Lane, M.D., eds.), Elsevier, Waltham, MA, pp. 92-97.

Lancaster, C.R.D. (2013) Purple Bacteria: Photosynthetic Reaction Centers. In: The Encyclopedia of Biological Chemistry, Vol. 3 (Lennarz, W.J., Lane, M.D., eds.), Elsevier, Waltham, MA, pp. 700-707.

Müller F.G., Lancaster C.R.D. (2013) Crystallization of membrane proteins. Methods Mol Biol 1033, 67-83.

Lancaster, C.R.D. (2013) The di-heme family of respiratory complex II enzymes. Biochim Biophys Acta - Bioenergetics 1827, 679-687.

Nasiri, H. R., Madej, M. G., Panisch, R., Lafontaine, M., Bats, J. W., Lancaster, C. R. D. and Schwalbe, H. (2013) Design, Synthesis, and Biological Testing of Novel Naphthoquinones as Substrate-Based Inhibitors of the Quinol:Fumarate Reductase from Wolinella succinogenes. J. Med. Chem. 56: 9530-9541.


Cenacchi, L., Busch, M., Schleidt, P.G., Müller, F.G., Stumpp, T.V.M., Mäntele, W., Trost, P., Lancaster, C.R.D. (2012) Heterologous production and characterisation of two distinct dihaem-containing membrane integral cytochrome b561 enzymes from Arabidopsis thaliana in Pichia pastoris and Escherichia coli cells. Biochim. Biophys. Acta - Biomembranes 1818, 679–688.

Herzog, E., Gu, W., Juhnke, H.D., Haas, A.H., Mäntele, W., Simon, J., Helms, V., Lancaster, C.R.D. (2012) Hydrogen-bonded networks along and bifurcation of the E-pathway in quinol:fumarate reductase. Biophysical J. 103, 1305-1314.


Lancaster, C.R.D. (2011) The superfamily of succinate:quinone oxidoreductases and its implications for the cyanobacterial enzymes. In: Bioenergetic Processes of Cyanobacteria (Peschek, G.A., Obinger, C., Renger, G., eds.), Springer, Dordrecht, NL, pp 469-511


Sreeramulu,S., Jonker, H.R.A., Langer,T., Richter,C., Lancaster,C.R.D. and Schwalbe. H. (2009) The Human Cdc37·Hsp90 Complex Studied by Heteronuclear NMR Spectroscopy. J. Biol. Chem. 284, 3885-3896

Juhnke, H.D., Hiltscher, H., Nasiri, H. R., Schwalbe, H., Lancaster, C.R.D. (2009) Production, Characterization, and Determination of the Real Catalytic Properties of the Putative 'Succinate Dehydrogenase' from Wolinella succinogenes. Mol. Microbiol. 71, 1088-1101

Nasiri, H.R., Panisch, R., Madej, M.G., Bats, J.W., Lancaster, .C.R.D., Schwalbe, H. (2009) The correlation of cathodic peak potentials of vitamin K(3) derivatives and their calculated electron affinities The role of hydrogen bonding and conformational changes. Biochim. Biophys. Acta - Bioenergetics 1787, 601-608

Madej, M.G., Müller, F.G., Ploch, J., Lancaster, C.R.D.(2009) Limited reversibility of transmembrane proton transfer assisting transmembrane electron transfer in a dihaem-containing succinate:quinone oxidoreductase. Biochim Biophys Acta - Bioenergetics 1787, 593-600


Kozlova, M.A., Juhnke, H.D., Cherepanov, D.A., Lancaster, C.R.D., Mulkidjanian, A.Y. (2008) Proton transfer in the photosynthetic reaction center of Blastochloris viridis. FEBS Lett. 582, 238-242.

Lancaster, C.R.D., Herzog, E., Juhnke, H.D, Madej, M.G., Müller, F.G., Paul, R., Schleidt, P.G. (2008) Electroneutral and electrogenic catalysis by dihaem-containing succinate:quinone oxidoreductases. Biochem. Soc. Trans. 36, 996-1000


Lancaster, C. R. D., Hunte, C., Kelley III, J., Trumpower, B.L., Ditchfield, R. (2007) A comparison of stigmatellin conformations, free and bound to the photosynthetic reaction center and the cytochrome bc1 complex. J. Mol. Biol. 368, 197-208.

Lancaster, C.R.D. (2007) Structures of Reaction Centers in Anoxygenic Bacteria. In: Primary Processes of Photosynthesis. Principles and Apparatus. Part 2: Reaction Centers/Photosystems, Electron Transport Chains, Photophosphorylation and Evolution (Renger, G., Ed.), Royal Society of Chemistry, Cambridge, pp. 5-56.


Mileni, M., MacMillan, F., Tziatzios, C. Zwicker, K., Haas, A.H., Mäntele, W., Simon, J., Lancaster, C.R.D.(2006) Heterologous production in Wolinella succinogenes and characterisation of the quinol:fumarate reductase enzymes from Helicobacter pylori and Campylobacter jejuni. Biochem. J. 395: 191-201.

Herzog, E., Frigato, T., Helms V., Lancaster, C.R.D. (2006) Energy barriers of proton transfer reactions between amino acid side chain analogs and water from ab initio calculations. J. Comput. Chem. 27: 1534-1547.

Lancaster, C.R.D., Haas, A.H., Madej, M.G., Mileni, M. (2006) Recent progress on obtaining theoretical and experimental support for the "E-pathway hypothesis" of coupled transmembrane electron and proton transfer in dihaem-containing quinol:fumarate reductase. (Special Issue: Proton Transfer Reactions) Biochim. Biophys. Acta, Bioenerg. 1757: 988-995.

Madej, M.G., Nasiri, H.R., Hilgendorff, N.S., Schwalbe H., Lancaster, C.R.D. (2006) Evidence for transmembrane proton transfer in a dihaem-containing membrane protein complex. EMBO J. 25, 4963-4970.

Nasiri, H.R., Madej, M.G., Lancaster, C.R.D., Schwalbe H., Bolte M. (2006) 2-Hydroxy-2-3-(3-oxobutyl)naphtalene-1,4-dione. Acta Crystallogr., Sect C 62 , 0671-0673.

Madej, M.G., Nasiri, H.R., Hilgendorff, N.S., Schwalbe H., Unden, G., Lancaster, C.R.D. (2006) Experimental evidence for proton-motive force-dependent catalysis by the diheme-containing succinate:menaquinone oxidoreductase from the Gram-positive bacterium Bacillus licheniformis. Biochemistry 45, 15049-15055.


Fufezan, C., Drepper, F., Juhnke, H.D., Lancaster, C.R.D., Un, S., Rutherford, A.W., and Krieger-Liszkay, A. (2005) Herbicide-induced changes in charge recombination and redox potential of QA in the T4 mutant of Blastochloris viridis. Biochemistry 44: 5931-5939.

Haas, A.H., Sauer, U.S., Groß, R., Simon, J., Mäntele, W., Lancaster, C.R.D. (2005) FTIR Difference Spectra of Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase support a key role of Glu C180 within the "E-Pathway Hypothesis" of Coupled Transmembrane Electron and Proton Transfer. Biochemistry 44: 13949 - 13961.

Lancaster, C.R.D., Sauer, U.S., Groß, R., Haas, A.H., Graf, J., Schwalbe, H., Mäntele, W., Simon, J., Madej, M.G.(2005) Experimental support for the "E-pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 18860 - 18865.

Mileni, M., Haas, A.H., Mäntele, W., Simon, J., Lancaster, C.R.D.(2005) Probing Heme Propionate Involvement in Transmembrane Proton Transfer Coupled to Electron Transfer in Dihemic Quinol:Fumarate Reductase by 13C-Labeling and FTIR Difference Spectroscopy. Biochemistry 44: 16718 - 16728.


Gross, R., Pisa, R., Sänger, M., Lancaster, C.R.D., Simon, J. (2004) Characterization of the menaquinone reduction site in the diheme cytochrome b membrane anchor of Wolinella succinogenes NiFe hydrogenase J. Biol. Chem. 279: 274-281.

Lancaster, C.R.D. (2004) Structure and function of succinate:quinone oxidoreductases and the role of quinol:fumarate reductases in fumarate respiration. In: Zannoni, D. (Ed.) Respiration in Archaea and Bacteria Volume 1: Diversity of Prokaryotic Electron Transport Carriers. Kluwer Scientific, Dordrecht, The Netherlands, pp. 57-85.

Lancaster, C.R.D. (2004) Purple Bacteria: Photosynthetic Reaction Centers. In: Encyclopedia of Biological Chemistry (Lennarz, W.J., Lane, M.D., eds.), Elsevier, Oxford, U.K., Vol. 3, 586-594.

Lancaster, C.R.D. (2004) Respiratory Chain Complex II and Succinate:Quinone Oxidoreductases. In: Encyclopedia of Biological Chemistry (Lennarz, W.J., Lane, M.D., eds.), Elsevier, Oxford, U.K., Vol. 3, 681-687.

Lancaster, C.R.D. (2004) Ion pump in the movies. Nature 432: 286-287.

Haas, A.H., Lancaster, C.R.D. (2004) Calculated Coupling of Transmembrane Electron and Proton Transfer in Dihemic Quinol:Fumarate Reductase. Biophys J. 87: 4298-4315.


Lancaster, C.R.D. (2003) Crystallization of Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase. In: Membrane Protein Purification and Crystallization. 2nd edition. Hunte, C., Schägger, H., von Jagow, G. (Eds.) Academic Press, San Diego, CA, U.S.A., pp. 219-228.

Lancaster, C.R.D. (2003) The structure of Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase and its relevance to the superfamily of succinate:quinone oxidoreductases. Adv. Prot. Chem. 63: 131-149.

Lancaster, C.R.D. (2003) The role of electrostatics in proton-conducting membrane protein complexes. FEBS Lett. 545: 52-60.

Lancaster, C.R.D. (2003) Crystallization of Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase in three crystal forms. Iwata, S. (Ed.) Methods and Results in Membrane Protein Crystallization. University Line, La Jolla, CA, U.S.A, pp. 177-192.

Lancaster, C.R.D. (2003) Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase and its comparison to E. coli succinate:quinone reductase. FEBS Lett. 555: 21-28.


Lancaster, C.R.D. (2002) Succinate:quinone oxidoreductases - an overview (Editorial) Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1553: 1-6.

Kröger, A., Biel, S., Simon, J., Gross, R., Unden, G., Lancaster, C.R.D. (2002) Fumarate respiration of Wolinella succinogenes: enzymology, energetics, and coupling mechanism. Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1553: 23-38.

Lancaster, C.R.D., Simon, J. (2002) Succinate: quinone oxidoreductases from ε-proteobacteria. Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1553: 84-101

Barquera, B., Hellwig, P., Zhou, W., Morgan, J.E., Häse, C.C., Gosink, K.K., Nilges, M., Bruesehoff, P.J., Roth, A., Lancaster, C.R.D., Gennis, R.B. (2002) Purification and characterization of the recombinant Na+-translocating NADH:quinone oxidoreductase from Vibrio cholerae. Biochemistry 41: 3781-3789.

Lancaster, C.R.D. (2002) A P-type ion pump at work. Nature Struct. Biol. 9: 643-645.

Lancaster, C.R.D. (2002) Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase - 2.2 Å resolution crystal structure and the E-pathway hypothesis of coupled transmembrane proton and electron transfer Biochim. Biophys. Acta Biomembranes 1565: 215-231.


Lancaster, C.R.D., Groß, R., Simon, J. (2001) A third crystal form of Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase reveals domain closure at the site of fumarate reduction. Eur. J. Biochem. 268: 1820-1827.

Zachariae, U., Lancaster, C.R.D. (2001) Proton uptake associated with the reduction of the primary quinone QA influences the binding site of the secondary quinone QB in Rhodopseudomonas viridis photosynthetic reaction centres. Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1505: 280-290.

Lancaster, C.R.D., Michel, H. (2001) Photosynthetic reaction centres of purple bacteria. In: Handbook of Metalloproteins (Wieghardt, K., Huber, R., Poulos, T., Messerschmidt, A., eds.), Volume 1, Wiley, Chichester, U.K., pp. 119-135.

Lancaster, C.R.D. (2001) Succinate:quinone oxidoreductases. In: Handbook of Metalloproteins (Wieghardt, K., Huber, R., Poulos, T., Messerschmidt, A., eds.), Volume 1, Wiley, Chichester, U.K., pp. 379-401.

Bartoschek, S., Johansson, M., Geierstanger, B.H., Okun, J.G., Lancaster, C.R.D., Humpfer, E., Yu, L., Yu, C.A., Griesinger, C., Brandt, U. (2001) Three molecules of ubiquinone bind specifically to mitochondrial cytochrome bc1 complex J. Biol. Chem. 276: 35231-35234

Lancaster, C.R.D. (2001) Succinate:quinone oxidoreductases - What can we learn from Wolinella succinogenes quinol:fumarate reductase? FEBS Lett. 504: 133-141.


Lancaster, C.R.D., Bibikova, M.V., Sabatino, P., Oesterhelt, D., Michel, H. (2000) Structural basis of the drastically increased initial electron transfer rate in the reaction center from a Rhodopseudomonas viridis mutant described at 2.00-Å resolution. J. Biol. Chem. 275: 39364-39368 .

Lancaster, C.R.D., Groß, R., Haas, A., Ritter M., Mäntele W., Simon, J., Kröger, A. (2000) Essential role of Glu-C66 for menaquinol oxidation indicates transmembrane electrochemical potential generation by Wolinella succinogenes fumarate reductase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 13051-13056.

Lancaster, C.R.D., Kröger, A. (2000) Succinate: quinone oxidoreductases: new insights from X-ray crystal structures. Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1459: 422-431.


Lancaster, C.R.D., Michel, H. (1999) Refined Crystal Structures of Reaction Centres from Rhodopseudomonas viridis in Complexes with the Herbicide Atrazine and Two Chiral Atrazine Derivatives also Lead to a New Model of the Bound Carotenoid. J. Mol. Biol. 286: 883-898

Lancaster, C.R.D. (1999) Quinone-binding sites in membrane proteins: what can we learn from the Rhodopseudomonas viridis reaction centre? Biochem. Soc. Trans. 27: 591-596.

Lancaster, C.R.D., Kröger, A., Auer, M., Michel, H. (1999) Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 Å resolution. Nature 402, 377-385 (1999).


Lancaster, C.R.D. (1998) Ubiquinone reduction and protonation in photosynthetic reaction centres from Rhodopseudomonas viridis - X-ray structures and their functional implications. Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics 1365: 143-150.

Kannt, A., Lancaster, C.R.D., Michel, H. (1998) The coupling of electron transfer and proton translocation: electrostatic calculations on Paracoccus denitrificans cytochrome c oxidase. Biophys. J. 74: 708-721.

Kannt, A., Lancaster, C.R.D., Michel, H. (1998) The role of electrostatic interactions for cytochrome c oxidase function. J. Bioenerg. Biomembr. 30: 81-87

Gross, R., Simon, J., Lancaster, C.R.D., Kröger, A. (1998) Identification of histidine residues in Wolinella succinogenes hydrogenase that are essential for menaquinone reduction by H2. Mol. Microbiol. 30: 639-646.


Lancaster, C.R.D., Michel, H. (1997) The coupling of light-induced electron transfer and proton uptake as derived from crystal structures of reaction centres from Rhodopseudomonas viridis modified at the binding site of the secondary quinone, QB. Structure 5: 1339-1359.


Lancaster, C.R.D., Michel, H. (1996) Three-dimensional structures of photosynthetic reaction centers (Minireview). Photosynth. Res. 48: 65-74.

Lancaster, C.R.D., Michel, H., Honig, B., Gunner, M.R. (1996) Calculated coupling of electron and proton transfer in the photosynthetic reaction center of Rhodopseudomonas viridis. Biophys. J. 70: 2469-2492.


frühere Meldungen...


Am Freitag, 29.11. um 19 Uhr zeigt die UdS den Film zur Entdeckung der Genschere "Human Nature - Die CRISPR Revolution" in Geb. 41, HS 01, Campus HOM. Im Anschluss findet eine Podiumsdiskussion mit Dozenten und Studierenden statt.


EU-Projekt Epigenetik

Die Forschung des Europäischen Exzellenzcluster SYSCID fokussiert auf epigenetische Ursachen von chronischen Entzündungen. Die Europäischen Kommission fördert das Projekt über fünf Jahre mit rund 14,4 Millionen Euro unterstützt, davon fließen 1,2 Millionen Euro an den Lehrstuhl Epigenetik (Prof. Jörn Walter) an die Universität des Saarlandes.



Der SFB 1027 „Physikalische Modellierung von Nichtgleichgewichts-Prozessen in biologischen Systemen” ist um weitere vier Jahre bis Ende 2020 verlängert worden und wird von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) mit zehn Millionen Euro gefördert.



Deutsche Epigenomforscher präsentieren die ersten Epigenom-Kataloge primärer menschlicher Zellen, wobei Saarbrücker Wissenschaftler an sechs Publikationen maßgeblich beteiligt sind. Das von deutscher Seite federführende Deutsche Epigenom-Programm (DEEP) leitet der Saarbrücker Genetik-Professor Jörn Walter.



Im aktuellen CHE-Hochschulranking belegt unser Fach wiederholt Spitzenplätze in den Kategorien „Vermittlung fachwissenschaftlicher Kompetenzen“, „Laborpraktika“ und „Abschluss in angemessener Zeit“! Wir danken allen unseren Mitarbeitern und Studierenden, die diese tollen Ergebnisse möglich machen!


Französisches Forschungsministerium fördert ZHMB-Doktorandin

Jedes Jahr fördert der französische Staat zehn herausragende Nachwuchsforscher aus unterschiedlichen Bereichen. In diesem Jahr hat das französische Bildungs- und Forschungsministerium eine dreijährige Förderung an unsere Promotion-Studierende Vanessa Dacleu-Siewe vergeben. Sie untersucht im Rahmen des deutsch-französischen Master/PhD-Programms die molekulare Ursachen des Muskelschwunds. Herzlichen Glückwunsch!


IGEM Competition

Insgesamt 245 Studententeams aus aller Welt werden bei der „International Genetically Engineered Machines Competition“ (IGEM) am Massachusetts Institute of Technology (MIT) in Boston antreten. Die UdS nimmt mit einem Team des ZHMB zum ersten mal an diesem Wettbewerb teil. Unsere zwölf Studierenden beschäftigen sich in ihrem Projekt mit der heterologen Expression von Nacktmull-Hyaluronsäure zur Krebs-Therapie.


Kunststoff durch Biotechnologie

In einem neuartigen Ansatz arbeiten die Forscher um Prof. Christoph Wittmann (ZHMB-Lehrstuhl für Systembiotechnologie) daran, Nylon mittels biotechnologischer Methoden zu produzieren. Das Vorhaben wird vom Bundesministerium für Bildung und Forschung für drei Jahre mit 1,4 Millionen Euro gefördert.



Die Humangenetiker um ZHMB-Prof. Eckart Meese haben gemeinsam mit nationalen und internationalen Kooperationspartnern einen neuartigen Bluttest zur Alzheimer-Diagnose auf Basis von microRNA als Biomarker entwickelt.


CHE-Ranking 2012

Die Ergebnisse des aktuellen CHE-Rankings 2012 wurden veröffentlicht. Die Biologie an der Universität des Saarlandes konnte mit Bestbewertungen ihrer Studierenden punkten. Sowohl die Studiensituation insgesamt als auch die Betreuung und Studierbarkeit erhielten Bestnoten. Bei der Bewertung der internationalen Ausrichtung erzielte das ZHMB sogar die höchste Punktzahl und kam damit in die Spitzengruppe, zu der nur drei Universitäten bundesweit zählen.


Bundessieg beim Land der Ideen

Das Forschungsprojekt "Bäckerhefe erhöht die Erfolgsquote bei Impfungen" setzt sich beim Wettbewerb "365 Orte im Land der Ideen" gegen alle Konkurrenten durch. Wir gratulieren den ZHMB-Dozenten Prof. M.J.Schmitt und Dr. F. Breinig von der AG Molekular- und Zellbiologie zum Bundessieg in der Kategorie Wissenschaft!


Epigenom-Programm DEEP

Am 1. September beginnt mit dem Start des Epigenomprogramms DEEP eine neue ära der Genomforschung in Deutschland. Forschergruppen aus ganz Deutschland werden 70 Epigenome menschlicher Zelltypen entschlüsseln. Da BMBF stellt in den kommenden fünf Jahren 16 Millionen Euro zur Verfügung. 5,5 Millionen Euro flie&szig;en an saarländische Projektpartner nach Saarbrücken. Das Programm wird von Professor Jörn Walter koordiniert.



Aus gentechnisch veränderten Hefen einen Impfstoff zu gewinnen, könnte zu einer ganz neuen Methode der Krankheitsvorbeugung werden. Die Arbeitsgruppe Molekular- und Zellbiologie stellt ihre Erkenntnisse im ARD-Mittagsmagazin vor.


Das "Deutsche Epigenom-Programm" gewann eine millionenschwere Ausschreibung des Bundesforschungs-ministeriums, sein Koordinator ist das ZHMB-Ratsmitglied Professor Jörn Walter. Er steuert die Arbeit von bundesweit 21 Forschergruppen, die Anträge mit einem Volumen von rund 16 Millionen Euro eingereicht haben.



Forscher um das ZHMB-Ratsmitglied Professor Eckart Meese, von der Uni Tübingen und der Europäischen Akademie Bozen sind dabei, die Krankengeschichte von "Ötzi" aufzuarbeiten. Auch 5300 Jahre nach dessen Tod lassen sich aus dem Erbgut der Gletschermumie noch wichtige Erkenntnisse über sein Leben in der Steinzeit gewinnen. Möglich machen das neue Verfahren der Genanalytik, die erstmals an einem so alten Leichnam eingesetzt wurden.


Land der Idee - Bundessieg

Im Rahmen eines für den Bundessieg bei "Deutschland - Land der Ideen" nominierten Projekts gehen Dr. Frank Breinig und Prof. Manfred Schmitt neue Wege bei Impfstoffen, die sie auf Basis von Hefezellen entwickeln. Die Initiative der Bundesregierung und der bundesdeutschen Wirtschaft will zeigen, welcher Einfallsreichtum und welches visionäre Denken in Deutschland zu finden ist. Das ZHMB gratuliert herzlich.